FLUSSO D'ENERGIA - 1°, 2° legge della termodinamica

fisica

FLUSSO D'ENERGIA

1° legge della termodinamica: l'energia può essere trasformata da una forma ad un'altra, ma non può essere né creata né distrutta.

2° legge della termodinamica: in tutte le trasformazioni e in tutti gli scambi energetici, se il sistema non cede o non acquista energia, l'ene 555g66f rgia potenziale presente alla fine sarà sempre minore dell'energia potenziale presente all'inizio.

Processo esoergonico: processo che libera energia (energia potenziale minore di quella iniziale). Il processo endoergonico acquista energia dall'esterno (l'energia potenziale, alla fine, è maggiore di quella iniziale).

L'Entropia è la misura del disordine.  

Variazione d'energia libera: DG rappresenta la variazione d'energia libera, e DH rappresenta la variazione di calore, T  è la temperatura assoluta.

Nella combustione del glucosio, la molecola di glucosio perde atomi d'idrogeno e l'ossigeno li accetta, gli elettroni passano ad un livello d'energia più basso e si ha liberazione d'energia.

C H O + 6O₂  6CO₂ + 6H O + energia   

Nel processo di fotosintesi, gli atomi d'idrogeno sono trasferiti dall'acqua alla CO2, riducendo la CO2 per formare glucosio, in questo caso gli elettroni passano ad un livello d'energia più alto ed è necessario un apporto d'energia.

6CO + 6H O + energia    C H O + 6O

Il metabolismo sono tutte le reazioni che avvengono all'interno della cellula, e si suddivide in anabolismo e catabolismo.

Le reazioni anaboliche o di sintesi sono endoergoniche, cioè che richiedono energia (ADP + P = ATP).

Le reazioni cataboliche o di demolizione cono esoergoniche, cioè che liberano energia.

L'energia che la molecola devono acquistare per reagire è detta energia d'attivazione.

Le cellule per far avvenire le reazioni abbassano l'energia d'attivazione con dei catalizzatori.

La molecola su cui agisce un enzima è detta substrato, il substrato si attacca al sito attivo dell'enzima e cosi fa avvenire la reazione. Gli enzimi sono proteine globulari complesse, formate da una o più catene polipeptidiche.

Questi enzimi sono ripiegati in modo da formare una depressione dove s'incastrano le molecole reagenti (substrato), e dove avvengono reazioni. Questa regione dell'enzima si chiama sito attivo.

Alcuni enzimi richiedono dei cofattori, per esempio ioni, per facilitare la reazione. Lo ione Mg è necessario per il trasporto di un gruppo fosfato. Altri enzimi richiedono come cofattori certe molecole organiche, queste molecole sono chiamate coenzimi, e si legano all'enzima.

Le reazioni catalizzate sono controllate dalle cellule per evitare una sovrapproduzione e uno spreco di materiale ed energia. I principali fattori della velocità di reazione sono: la concentrazione dell'enzima, il substrato e la disponibilità dei cofattori richiesti. Anche la temperatura e il pH influiscono sulla velocità di reazione. La temperatura agisce più efficacemente fra i 35 e i 40°C, oltre l'enzima non funziona più perché perde la sua struttura terziaria e vengono denaturate. Gli enzimi denaturati riprendono la loro attività se raffreddati. 

Al variare del pH, cambiano le cariche negative e positive presenti sugli amminoacidi e di conseguenza la forza con cui si attraggono o si respingono. L'interazione allosterica è un meccanismo per attivare o disattivare un enzima.

Questo tipo d'interazione avviene tra enzimi che hanno almeno due siti di legame (un sito attivo e un altro per l'effettore allosterico). L'effettore allosterico entra nel suo sito attivo e deforma la molecola enzimatica.