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IL CITOSCHELETRO
Il citoscheletro consiste in una serie di strutture interne al citoplasma rappresentate da microtubuli e microfilamenti. La sua funzione principale è quella di conferire forma e sostegno alla cellula.
I microtubuli sono strutture di circa 25-30nm di diametro formati da protofilamenti di tubulina.
La tubulina è una proteina fatta di due subunità: α e β in quantità uguali. I 747b15h l dimero risultante ha un peso molecolare intorno a 100.000. I dimeri si uniscono tra loro formando un protofilamento di diametro 8nm. Osservando i microtubuli in sezione traversa si vede che sono costituiti da 13 protofilamenti disposti in maniera cilindrica con un diametro interno di circa 14nm.
I microtubuli si associano a proteine complessivamente chiamate MAP senza le quali non potrebbero assemblarsi.
L'assemblazione è un processo dinamico e programmato a seconda delle necessità della cellula. Dinamico perché i microtubuli si associano e disgregano facilmente e si dice che hanno una polarità: ad una estremità, chiamata positiva, i dimeri di tubulina si associano, mentre all'altra, chiamata negativa, si disgregano.
Gli organuli che hanno una struttura microtubulare sono: gli aster, il fuso, le cilia, i flagelli, i corpuscoli basali e i centrioli.
ASTER
Si forma nelle cellule animali durante la mitosi. È costituito da un gruppo di microtubuli disposti a raggiera che convergono verso un centriolo
Il FUSO
Anche questo compare nelle cellule in mitosi e si estende da un polo all'altro della cellula. Le fibre che lo compongono vengono suddivise in:
La funzione del fuso è quella di distribuire esattamente i cromosomi durante la mitosi. Questi si attaccano alle fibre del fuso attraverso il cinetocore, una regione del centromero.
CILIA e FLAGELLI
Hanno struttura simile, ma differiscono per numero e dimensione: mentre le cilia sono corte e numerose, i flagelli sono pochi e lunghi. Entrambi sono organuli responsabili della motilità cellulare.
Le cilia sono costituite da:
il cilio, un processo cilindrico e sottile
il corpuscolo basale dal quale prende origine il cilio
in alcune cellule dal corpuscolo basale si originano le radichette ciliari, sottili fibrille che convergono verso il nucleo
La struttura microtubulare assiale di cilia e flagelli viene detta assonema ed è circondata da una membrana ciliare esterna in continuità con la membrana plasmatica.
L'assonema è costituito da 9 coppie di microtubuli periferici e due microtubuli centrali. Quelli periferici hanno sezione ellissoidale e quelli centrale circolare.
In ciascuna coppia si distingue tra subfibra A, il cui microtubulo è più piccolo ma completo, e subfibra B il cui microtubulo è più grande ma possiede solo 11 subunità di tubulina invece che 13.
La subfibra A possiede dei processi detti braccia di dineina orientati nella stessa direzione per tutti i microtubuli. La dineina è una proteina a funzione enzimatica (ATPasi) che viene attivata dagli ioni Mg2+ e Ca2+. Questa fornisce l'energia per il movimento.
Le coppie sono legate tra di loro mediante legami di nexina.
Tra la subfibra A e i microtubuli centrali ci sono dei ponti radiali.
CORPUSCOLI BASALI E CENTRIOLI
I corpuscoli basali e i centrioli presentano la stessa struttura.
Sono costituiti da nove triplette di microtubuli disposti in cerchio e inclinati verso il centro. In ciascuna tripletta dal centro verso la periferia i tubuli sono chiamati subfibra A,B, e C. Le subfibre A e B continuano nell'assonema del cilio, mentre la C termina.
I centrioli hanno forma cilindrica e si trovano solo nelle cellule animali.
I MICROFILAMENTI
I microfilamenti sono strutture filamentose costituite da molte molecole di actina.
L'actina è una proteina che in forma globulare (G-actina) ha un peso molecolare di 42.000 e può polimerizzare velocemente per formare i filamenti di actina fibrosa (F-actina).
Ciascun microfilamento ha un diametro di 6nm ed è costituito da una doppia fila avvolta ad elica di molecole di actina globulare.
Si conoscono più di 25 diverse proteine capaci di legare in modo reversibile l'actina.
Alcune legano l'actina impedendole di associarsi in filamenti (profilina), altre invece incappucciano per protezione le estremità dei microfilamenti. Se si legano all'estremità positiva ritardano l'aggiunta di molecole di G-actina, mentre se si legano all'estremità negativa ne ritardano la perdita.
Altre proteine sono capaci di tagliare i microfilamenti riducendoli a strutture più corte, come la gelsolina che rompe il legame tra una G-actina e l'altra e ci si inserisce rimanendo attaccata all'estremità positiva.
La gelsolina è capace di legarsi lateralmente interferendo nei legami non covalenti tra due molecole consecutive di G-actina e rompendo in questo modo il microfilamento in quel punto. Nel procedere al taglio la gelsolina si lega alla nuova estremità positiva creata dalla rottura inibendo l'allungamento del microfilamento.
La frammentazione dei microfilamenti permette il loro rapidissimo accorciamento e potrebbe avere una importante funzione nel movimento.
Un'altra importante proteina è la finbrina che lega a fasci i microfilamenti.
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