Sequenza di aminoacidi: proteine con stessi tipi e stesse percentuali di aminoacidi possono differire per l'ordine con cui questi sono disposti nella molecola proteica.

Le proteine sono caratterizzate dalla loro struttura

Struttura primaria: è data dalla sequenza degli aminoacidi

Struttura secondaria: è data dai legami a H che si instaurano fra aminoacidi diversi; in conseguenza di ciò le proteine assumono una conformazione spaziale diversa non lineare ( es. conformazione a elica, a pieghe ecc.).

Struttura terziaria: è data soprattutto dalla presenza di legami S - S (ponti disolfuro) e da legami a idrogeno che ripiegano ulteriormente la molecola su se stessa che può perciò presentarsi più o meno impacchettata e raggomitolata.

A causa della struttura secondaria e terziaria le proteine assumono quindi una configurazione spaziale tridimensionale tipica, alla quale è legata una funzione di particolare importanza negli enzimi (capacità di riconoscere il substrato ).

Struttura quaternaria: è data dall'interazione o dall'unione di più strutture terziarie cioè di più molecole proteiche uguali.

Le proteine servono

Come enzimi: catalizzatori biologici

Come struttura: collagene, fibre elastiche, cheratina, lipoproteine

Per la contrazione: proteine muscolari actina e miosina, proteine dei flagelli

Per il materiale nucleare: proteine nucleari fanno da supporto agli acidi nucleici

Per la regolazione : proteine ormonali ( gli ormoni sono sostanze prodotte dalle ghiandole endocrine)

Proteine immunitarie

Si classificano in semplici e coniugate. Le proteine semplici sono formate da sola proteina; quelle coniugate sono formate da una parte proteica e una parte non proteica detta gruppo prostetico.

Il gruppo prostetico può essere un pigmento colorante (nelle cromoproteine), un eme (emoglobine), un acido nucleico (nucleoproteine), una vitamina (nelle proteine enzimatiche).

Valore biologico delle proteine: sono quelle ricche di amminoacidi essenziali (in genere quelle di origine animale: carne, latte, uova). Gli amminoacidi essenziali sono quelli che l'organismo non riesce a sintetizzare (sono 8 per l'uomo e 10 in genere per gli organismi viventi) e devono perciò essere assunti attraverso la dieta.

Denaturazione delle proteine: a causa del calore o del congelamento o dello sbattimento, oppure per azione di acidi, basi , alcoli, le proteine possono perdere la loro conformazione originaria ed assumere  forma più o meno lineare. Ciò avviene perché gli agenti denaturanti distruggono i legami (ponti idrogeno e ponti disolfuro) della struttura terziaria e quaternaria. La denaturazione proteica, facendo dispiegare le catene peptidiche, facilita l'azione degli enzimi proteolitici del tubo digerente, permettendo una più rapida e completa idrolisi della molecola. Il risultato globale è una miglior digeribilità. Il valore nutrizionale non subisce perdite perché esso è determinato dalla struttura primaria (sequenza degli amminoacidi) che nella denaturazione non viene coinvolta.

GLI AMMINOACIDI

Sono composti organici polifunzionali che devono il loro nome alla presenza di un gruppo amminico e un gruppo acido

H

|

R - C - COOH

NH₂

Questa struttura non spiega però le caratteristiche ioniche degli aminoacidi. Il carattere ionico degli aminoacidi (es. solubilità in acqua)è spiegato dalla struttura dipolare ; tale struttura presenta il gruppo amminico come ione ammonio NH₃⁺ e il gruppo carbossilico come ione COO^-.

H

|

R - C - COO^-

NH₃⁺

Gli aminoacidi sono anfoteri, possono cioè comportarsi sia da acidi e cedere un protone, sia da basi e ricevere un protone. Pertanto a pH basso (forte acidità) l'aminoacido è presente come ione positivo, mentre a pH elevato (bassa acidità) è presente come ione negativo. A pH intermedi è presente come ione dipolare.

H H H

| | |

R - C - COOH R - C - COO^- R - C - COO^-

| | |

NH₃⁺ NH₃⁺ NH₂