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AMMINOACIDI

chimica



AMMINOACIDI


Glia AA sono le unità strutturali delle proteine. Tutte le proteine sono infatti copolimeri di 20amminoacidi (AAproteici)

Sono composti organici aventi nella molecola un gruppo amminico (Nh2) e un gruppo carbossilico (COOH)

Per questo sono detti ANFOLITI, dotati cioe' di un gruppo basico e di uno acido capaci di associare o dissociare protoni.

Essi si dividono in Amminoacidi proteici e Amminoacidi non proteici:


Amminoacidi proteici - sono  .AA, hanno cioè il gruppo amminico legato all'atomo di carbonio .

La classificazione di questi amminoacidi è data da due categorie, AA essenziali e AA non essenziali.


AA essenziali

Questi amminoacidi non possono essere sintetizzati dall'organismo e devono essere assunti con la dieta, questi sono 8:

isoleucina, leucina, lisina, metionina, Fenilalanina, Triptofano, Treonina, Valina.




AA non essenziali

Questi possono essere ricavati dal metabolismo, sono 12:

Alanina, Asparagina, Acido Aspartico, Citrullina, Cistina, Cisteina, Glutammina, Acido Glutammico, Glicina, Ornitina, Prolina, Serina, Tiroxina.


Gli amminoacidi possono essere classificati in base al radicale R in:


AA con R apolari - hanno scarsa solubilità in acqua.

AA a catena ramificata , usati per dare energia ai muscoli

AA aromatici , hanno un anello benzenico

Amminoacidi , questi non contengono il gruppo amminico ma quello imminico


AA con R polari

AA idrossilici

AA solforati , contengono zolfo (S)


AA acidi, hanno 2 gruppi COOH

AA basici, hanno 2 gruppi NH


E' importante ricordare che per la sintesi di tutte le proteine è necessario che siano presenti sia gli AA essenziali che quelli non essenziali.


Gli amminoacidi possono essere ancora classificati in AA glucogenetici e AA chetogenetici.

E' glucogenetico l'AA che dal suo metabolismo può dare origine a molecole di glucosio

E' chetogenetico l'AA che dal suo metabolismo può formare gruppi chetonici.




Gli AA sono delle molecole di cui non esiste una riserva. Infatti anche se nel nostro organismo  ci sono svariati tipi di proteine, nessuna di essa rappresenta una riserva di amminoacidi. Ciò non significa che in caso di estrema necessità non si può ricorrere alle proteine. In tutti i momenti noi abbiamo un turn-over cioè un ricambio continuo in cui tutto viene sintetizzato e degradato.


Impiego degli amminoacidi:

Sintesi proteica

Sintesi di composti azotati

Sintesi di amminoacidi non essenziali

Formazioni di ammine e idrocarburi


Gli amminoacidi tenendo conto di quelli che sono i gruppi funzionali, possono perdere il gruppo amminico o quello carbossilico.


TRANSAMMINAZIONE  e DESAMMINAZIONE


Transamminazione

Vuol dire trasferire un gruppo amminico da una molecola che lo possiede ad una molecola che lo accetta. Quindi viene trasferito NH e il chetoacido che lo accetta diventa Amminoacido. Queste reazioni sono reversibili e portano alla formazione di un nuovo amminoacido.


Deamminazione

In questo caso il gruppo amminico non viene trasferito ma viene allontanato sottoforma di NH (ammoniaca). L'ammoniaca e' una molecola molto semplice ma la sua concentrazione nel sangue deve sempre rimanere bassa per evitare il coma delle cellule nervose. Questa viene quindi dal nostro organismo resa inerte sottoforma di UREA.

La deamminazione puo' essere ossidativi e non ossidativa. Quella ossidativi è catalizzata dagli amminoacidi ossidasi quella non ossidativi dagli amminoacidi deidratasi.






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