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Amminoacidi, peptidi, proteine

chimica

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Chimica Organica

Amminoacidi, peptidi, proteine


Amminoacidi

Un amminoacido è un composto organico che contiene un gruppo amminico (-NH2) ed un gruppo carbossilico (-COOH) nella stessa molecola.
I due suddetti gruppi sono rispettivamente basico e acido, quindi gli amminoacidi esistono sottoforma di sali interni o zwitterioni, e sono anfoteri.

generico alfa-amminoacido Il più semplice amminoacido è la glicina, con R=H: NH2-CH2-COOH; la glicina è l'unico amminoacido a non essere otticamente attivo, perché non contiene atomi di carbonio asimmetrici (C*).

Ci sono molte forme di amminoacidi, ma quelli di maggiore importanza biologica sono gli alfa-amminoacidi, cioè quegli amminoacidi in cui i gruppi -NH2 e -COOH sono attaccati 424h72e allo stesso atomo di carbonio, chiamato carbonio alfa (nella struttura disegnata sopra, C*). L'attività ottica degli amminoacidi risiede proprio sul carbonio alfa (eccetto glicina).

Essendo zwitterioni, gli amminoacidi sono sostanze altamente polari in cui le attrazioni elettrostatiche portano ad impiccamenti cristallini robusti (sono solidi). I punti di fusione degli zwitterioni, in generale, sono dunque molto elevati, ma la maggior parte degli amminoacidi durante la fusione si decompone, e quindi è molto difficile stabilire il loro esatto punto di fusione.

La gran parte degli amminoacidi è moderatamente solubile in acqua, infatti quando il dipolo acqua si avvicina è attratto e respinto allo stesso tempo:

Sono molto solubili in acqua: glicina, alanina, prolina, lisina, arginina.

Gli amminoacidi sono sia acidi che basici, perciò sono anfoteri. Un protone si trasferisce dall'acido alla base formando uno ione dipolare o zwitterione, perché l'acido carbossilico è un acido molto più forte dello ione ammonio, o perché un'ammina primaria è sufficientemente forte per strappare un idrogeno ad un acido carbossilico. Esempio, glicina in soluzione: H3N+-CH2-COO-.

A pH molto bassi, cioè piuttosto acidi, il gruppo amminico può essere protonato (H3N+-CHR-COOH), mentre a pH molto alti, cioè particolarmente basici, il gruppo carbossilico può essere deprotonato (H2N-CHR-COO-); di conseguenza, ad un pH "intermedio", cioè al punto isoelettrico o pI (che varia da amminoacido ad amminoacido), si avrà la massima concentrazione di zwitterione. Attraverso una titolazione, si può calcolare il pH del punto isoelettrico di qualunque amminoacido, il quale corrisponde al flesso della curva di titolazione:

I peptidi e le proteine naturali sono costituiti da 20 alfa-amminoacidi (i cd. amminoacidi naturali), tuttavia in natura esistono varie eccezioni. Tra questi alfa-amminoacidi naturali 10 non sono sintetizzabili dal corpo umano e quindi devono essere assunti con la dieta; essi sono definiti essenziali. Gli amminoacidi naturali appartengono tutti alla serie sterica L.


	 amminoacido	    3 lettere   1 lettera    pI    essenziale

acido	 acido aspartico      Asp	  D	     2,8
  "	 acido glutammico     Glu	  E	     3,2
neutro	 cisteina	      Cys	  C	     5,1
  "	 asparagina	      Asn	  N	     5,4
  "	 fenilalanina	      Phe	  F	     5,5       *
  "	 treonina	      Thr	  T	     5,6       *
  "	 serina		      Ser	  S	     5,7
  "	 glutammina	      Gln	  O	     5,7
  "	 metionina	      Met	  M	     5,7       *
  "	 tirosina	      Tyr	  Y	     5,7
  "	 triptofano	      Trp	  W	     5,9       *
  "	 glicina	      Gly	  G	     6,0
  "	 alanina	      Ala	  A	     6,0
  "	 valina		      Val	  V	     6,0       *
  "	 leucina	      Leu	  L	     6,0       *
  "	 isoleucina	      Ile	  I	     6,0       *
  "	 prolina	      Pro	  P	     6,3
basico	 istidina	      His	  H	     7,5       *
  "	 lisina		      Lys	  K	     9,6       *
  "	 arginina	      Arg	  R	    11,2       *



Strutture dei 20 amminoacidi naturali:

acido aspartico (Asp)

acido glutammico (Glu)

cisteina (Cys)

asparagina (Asn)

fenilalanina (Phe)

treonina (Thr)

serina (Ser)

glutammina (Gln)

metionina (Met)

tirosina (Tyr)

triptofano (Trp)

glicina (Gly)

alanina (Ala)

valina (Val)

leucina (Leu)

isoleucina (Ile)

prolina (Pro)

istidina (His)

lisina (Lys)

arginina (Arg)



Altri importanti amminoacidi:

cistina

idrossiprolina

taurina (Tau)

tiroxina (Thy)



Funzioni degli amminoacidi
Oltre che costituire i "mattoni" del corpo umano, cioè oltre ad assolvere la funzione di costruire cellule e riparare tessuti, gli amminoacidi formano anticorpi per combattere batteri e virus, trasportano ossigeno, partecipano all'attività muscolare e sono parte di enzimi, sistemi ormonali e nucleoproteine (RNA e DNA).
Vediamo più in dettaglio l'utilità di alcuni amminoacidi visti in precedenza.
Acido aspartico. Aiuta l'espulsione di ammoniaca dannosa al corpo. Quando l'ammoniaca entra nel sistema circolatorio agisce come una sostanza altamente tossica che può essere nociva per il sistema nervoso centrale. Studi recenti hanno dimostrato che l'acido aspartico può anche aumentare la tolleranza verso la fatica e incrementare la resistenza fisica.
Acido glutammico. È considerato come "cibo per il cervello" poiché migliora le capacità mentali; contribuisce a velocizzare la guarigione di ulcere; allevia la fatica; aiuta a controllare alcolismo, schizofrenia e desiderio di cibi dolci.
Fenilalanina. È usato dal cervello per produrre la norepinefrina, un agente chimico che trasmette segnali tra le cellule nervose ed il cervello; maniene svegli ed attenti; riduce i dolori causati dalla fame; funziona come antidepressivo e aiuta a migliorare la memoria.
Treonina. È un importante costituente del collagene e dell'elastina; aiuta a prevenire l'accumulo di grassi nel fegato; favorisce la digestione e aiuta i tratti intestinali a funzionare più facilmente; assiste il metabolismo e l'assimilazione.
Serina. È una risorsa di glucosio immagazzinata dal fegato e dai muscoli; aiuta a rafforzare il sistema immunitario fornendo anticorpi; sintetizza guaine di acidi grassi attorno alle fibre nervose.
Metionina. È il principale fornitore di zolfo, che previene problemi dei capelli, della pelle, delle unghie; aiuta ad abbassare i livelli di colesterolo aumentando la produzione di lecitina da parte del fegato; riduce i grassi del fegato e protegge i reni; è un agente chelante naturale per i metalli pesanti; regola la formazione di ammoniaca che riduce l'irritazione della vescica; influenza i follicoli piliferi promuovendo la crescita dei capelli.
Tirosina. Trasmette gli impulsi nervosi al cervello; aiuta a superare la depressione; migliora la memoria; aumenta l'attività mentale; promuove il sano funzionamento delle ghiandole tiroidea, surrenale e pituitaria. Tutto questo grazie al fatto che essa è il precursore di composti chimici quali la tiroxina, la diossifenilalanina (DOPA), la noradrenalina e l'adrenalina; dalla tirosina si forma anche la melanina, per cui da alterazioni della sua biosintesi o dal suo catabolismo trae origine l'albinismo.
Triptofano. È un rilassante naturale, aiuta ad alleviare l'insonnia inducendo un sonno normale; riduce ansietà e depressione; è un coadiuvante nei trattamenti delle emicranie; rinforza il sistema immunitario; concorre nel ridurre il rischio di spasmi arteriosi e del cuore; collabora con la lisina nella riduzione del livello di colesterolo; interviene come fattore di regolazione nella biosintesi della glutammina.
Glicina. Partecipa alla sintesi di ormoni; contribuisce ad un sistema immunitario forte; è implicata nei processi di detossicazione attuati dal fegato.
Alanina. È un'importante sorgente d'energia per i tessuti muscolari, il cervello ed il sistema nervoso centrale; rafforza il sistema immunitario producendo anticorpi; assiste il metabolismo degli zuccheri e degli acidi organici.
Valina. Promuove il vigore mentale e la coordinazione dei muscoli; calma invece le emozioni.
Leucina e isoleucina. Forniscono gli "ingredienti" per produrre altre componenti biochimiche essenziali per l'organismo, alcune delle quali sono usate per la produzione di energia; stimolano inoltre la parte superiore del cervello favorendo concentrazione e attenzione.
Prolina. È estremamente importante per il corretto funzionamento di articolazioni e tendini; aiuta anche a mantenere sani e a rafforzare i muscoli cardiaci.
Istidina. Si trova abbondantemente nell'emoglobina, ed è quindi implicata nel trasporto di ossigeno nel sangue; è utile nel trattamento delle artriti reumatoidi, delle allergie, delle ulcere e in caso di anemia. Una deficienza di istidina può causare problemi di udito (scarso udito).
Lisina. Assicura l'adeguato assorbimento di calcio; aiuta la formazione del collagene, che è il costituente essenziale di cartilagini e tessuti connettivi; favorisce la produzione di anticorpi, ormoni ed enzimi. Studi recenti hanno dimostrato che la lisina può essere efficace contro l'herpes implementando l'equilibrio di nutrienti che riducono la crescita virale. Una mancanza di lisina provoca stanchezza, incapacità di concentrazione, irritabilità, occhi iniettati di sangue, crescita tardiva, perdita di capelli, anemia e problemi di riproduzione.
Arginina. Promuove la guarigione delle ferite e la rigenerazione del fegato; è responsabile della liberazione degli ormoni della crescita; è considerato di cruciale importanza per uno sviluppo ottimale dei muscoli e per la riparazione dei tessuti. Studi recenti hanno dimostrato che migliora la risposta immunitaria verso batteri, virus e cellule tumorali.
Cistina. Funziona come antiossidante ed è un potente coadiuvante del corpo nella protezione contro radiazioni e inquinamento; può aiutare a rallentare il processo di invecchiamento, disattivando radicali liberi e neutralizzando tossine; aiuta la sistesi proteica. È inoltre necessario per la formazione della pelle, e contribuisce alla guarigione di bruciature e operazioni chirurgiche. Curiosità: capelli e pelle sono costituiti per il 10-14% da cistina.
Taurina. Aiuta a stabilizzare l'eccitabilità delle membrane, perciò è molto importante nel controllo degli attacchi epilettici; è inoltre un fattore necessario per il controllo di molti cambiamenti biochimici che hanno luogo nel processo di invecchiamento: esso contribuisce infatti allo scarto dei radicali liberi.
Tiroxina. Stimola i cosiddetti processi anabolici, vale a dire di crescita, sviluppo e movimento dell'organismo.



Peptidi

I peptidi sono polimeri degli amminoacidi contenenti da 2 a 50 unità.

Ogni amminoacido è legato al successivo attraverso un legame peptidico, cioè un legame ammidico; ad esempio, 2 glicina:
Gly-Gly, glicilglicina
Per convenzione le strutture peptidiche vengono scritte con il gruppo amminico a sinistra ed il gruppo carbossilico a destra. Notare che i peptidi sono anfoteri come gli amminoacidi.

L'unico altro tipo di legame covalente fra amminoacidi nei peptidi e anche nelle proteine è il ponte disolfuro; ad esempio, 2 cisteina all'interno di un peptide:


NOTA
I disolfuri si ottengono per blanda ossidazione dei tioli; il legame S-S può essere facilmente ridotto per generare tioli.

Le interazioni tra gli amminoacidi di peptidi ma anche di proteine sono di sei tipi: oltre al legame peptidico ed il ponte disolfuro vi sono legami a ponte d'idrogeno, interazioni dipolari, attrazioni e repulsioni carica-carica, attrazioni di Van der Waals.

L'aspetto più rilevante del legame peptidico è che il legame C-N ha un elevato carattere di doppio legame dovuto alla delocalizzazione del doppietto elettronico dell'azoto verso il gruppo carbossilico:

Ciò riduce la basicità dell'azoto e rende più difficile la rotazione intorno al legame C-N. Questo problema di rotazione ha un importante effetto nella struttura tridimensionale delle proteine.


Proteine

Le proteine sono polimeri composti da più di 50 amminoacidi.

Fattori che influenzano la loro struttura:

  • struttura primaria: sequenza lineare degli amminoacidi che costituiscono il peptide o la proteina;
  • struttura secondaria: disposizione degli amminoacidi nello spazio causata dalle interazioni (di tipo sterico, oppure, ad esempio, legami a ponte d'idrogeno) tra amminoacidi vicini. Gli elementi più importanti della struttura secondaria sono l'alfa-elica, il beta-foglietto e la struttura a rotazione inversa. Le proteine caratterizzate per la gran parte della loro lunghezza da una struttura secondaria sono proteine fibrose;
  • struttura terziaria: disposizione degli amminoacidi nello spazio causata dalle interazioni (di tipo sterico o dovute a legami a ponte d'idrogeno o ponti disolfuro) fra amminoacidi anche molto lontani nella sequenza. Le proteine caratterizzate essenzialmente da struttura terziaria sono proteine globulari;
  • struttura quaternaria: proteine contenenti più di una catena peptidica esibiscono un ulteriore livello di organizzazione; ciascuna catena è chiamata subunità e la relazione spaziale fra le subunità nonché la natura dei contatti vengono dette struttura quaternaria. Esempio di proteina complessa: emoglobina.
    Esiste un altro importante fattore che influenza la forma delle proteine: la natura polare o non polare delle catene laterali degli amminoacidi che le costituiscono (catene polari = idrofile, catene non polari = idrofobe).

    Le proteine che contengono porzioni non proteiche sono chiamate proteine coniugate; le parti non proteiche, costituite da piccole molecole organiche o anche da ioni metallici, sono dette gruppi prostetici. Le proteine costituite da soli amminoacidi sono chiamate proteine semplici.

    Descrizione delle strutture:

  • struttura primaria. I peptidi, e quindi le proteine, sono distinti fra loro dall'ordine con cui si susseguono gli amminoacidi; ad esempio, l'istidil-glicil-fenilalanina è ben diversa dalla fenilalanil-glicil-istidina;
  • struttura secondaria. Le proteine fibrose svolgono soprattutto funzioni strutturali; esempi sono i tessuti protettivi come pelle, capelli, unghie (alfa- e beta- cheratine), i tessuti connettivi come i tendini (collagene), ed il materiale contrattile dei muscoli (miosina).
    Le proteine fibrose sono di solito insolubili in acqua.
    Il principale tipo di conformazione presente nelle proteine fibrose è l'alfa-elica; essa può essere destrogira o levogira ed è tenuta insieme da legami a ponte d'idrogeno.
    Conformazione ad alfa-elica; si possono osservare l'elica destrogira e levogira Conformazione ad alfa-elica
    La prolina è particolarmente interessante, infatti in essa l'alfa-ammino gruppo è parte di un ciclo a cinque termini, e ciò rende impossibile la rotazione attorno al legame C-N; inoltre l'azoto ammidico della prolina non ha idrogeno, quindi non può dare legami a ponte d'idrogeno. Ne segue che, nei punti della catena dove si inserisce questo amminoacido si ha un'interruzione della spirale.
    In alcuni casi, come nella cheratina dei capelli, più eliche si avvolgono a spirale l'una con l'altra dando luogo ad una superelica: Modello di superavvolgimento di alfa-eliche nelle cheratine dei capelli Modello di superelica della cheratina dei capelli
    Un altro tipo di conformazione presente nelle proteine fibrose è quella a beta-foglietto: Catena polipeptidica estesa Gruppo di catene che generano fogli pieghettati
    La catena polipeptidica si estende linearmente a zig-zag e le catene vicine sono legate insieme mediante legami a ponte d'idrogeno. Le catene laterali si estendono alternativamente sopra e sotto il piano del foglietto, e sono quindi molto vicine tra loro: tale conformazione è quindi stabile quando gli R sono poco ingombranti.
    La struttura a rotazione inversa o beta-turn è il piegamento più semplice:
    Struttura a rotazione inversa o beta-turn Struttura a rotazione inversa o beta-turn
  • struttura terziaria. Nelle proteine globulari la catena polipeptidica si ripiega su se stessa in modo che l'intera molecola assuma una forma sferica.
    In alcuni casi la proteina globulare presenta all'esterno una prevalenza di amminoacidi aventi gruppi polari, e quindi è solubile in acqua; altre volte si verifica l'inverso.
    Le proteine globulari sono responsabili della catalisi (enzimi) e del trasporto di sostanze.
    Denaturazione con perdita della struttura secondaria Denaturazione con perdita della struttura secondaria
    La denaturazione avviene quando una proteina è soggetta a condizioni estreme di temperatura o di pH. Anche se nel disegno c'è solo una freccia, si tratta comunque di un processo reversibile.
  • struttura quaternaria. Si è detto che un esempio di struttura quaternaria è l'emoblobina; questa è la struttura del suo gruppo prostetico:
    Gruppo prostetico dell'emoglobina Gruppo prostetico dell'emoglobina


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