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Proteine - PROTEINE E ALIMENTAZIONE

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LE PROTEINE

            Proteine

1.        INTRODUZIONE   Proteine o Protidi (Dal greco proteios, "primario"), ampio gruppo di composti organici, formati da una sequenza di molecole, chiamate amminoacidi, legate l'una all'altra da legami peptidici. Presenti in tutti gli organismi viventi, le proteine sono gli elementi costitutivi predominanti delle cellule e sono indispensabili per il loro funzionamento.



Le molecole proteiche possono avere forma fibrosa o globulare. Generalmente le prime hanno una funzione strutturale, come nel caso delle lunghe fibre insolubili del tessuto connettivo e d 939g65j ei peli, mentre le seconde svolgono in genere ruoli importanti nelle reazioni metaboliche cellulari. In entrambi i casi hanno dimensioni notevoli, con pesi molecolari dell'ordine delle migliaia o di qualche milione di dalton, e ciascuna specie presenta una serie di proteine caratteristiche. Secondo alcune stime, nell'uomo ci sono circa 100.000 proteine diverse, delle quali solo il 2% è stato finora descritto adeguatamente. Le proteine di origine alimentare vengono utilizzate essenzialmente per la costruzione e la manutenzione delle strutture cellulari, anche se in condizioni particolari possono essere impiegate per liberare energia metabolica (da 1 g di proteine si ottengono circa 4 calorie).

Molecole proteiche costituiscono anche le fibre responsabili della contrazione muscolare e tutti gli enzimi presenti nell'organismo, ad esempio quelli digestivi. Altre proteine importanti sono alcuni ormoni come l'insulina, gli anticorpi prodotti dalle cellule del sistema immunitario e l'emoglobina, che trasporta ossigeno e anidride carbonica in tutti i distretti dell'organismo. I cromosomi, che sono responsabili della conservazione dei caratteri ereditari all'interno dei geni e della loro trasmissione alle generazioni successive, sono formati da acidi nucleici e proteine.

           

2.        PROTEINE E ALIMENTAZIONE  
In tutti gli organismi, dai batteri all'uomo, le proteine sono sempre formate da unità costituite da venti amminoacidi diversi che, a loro volta, sono composti da carbonio, idrogeno, ossigeno, azoto e talvolta zolfo. Per sintetizzare le proteine necessarie alla propria sopravvivenza, ciascun organismo richiede la presenza al proprio interno di questi 20 amminoacidi in proporzioni determinate. Le piante sono in grado di fabbricare tutti gli amminoacidi a partire da acqua, anidride carbonica, azoto e altre sostanze, attraverso la fotosintesi. La maggior parte degli altri organismi è, invece, in grado di fabbricarne solo 12 e i rimanenti 8, chiamati per questo amminoacidi essenziali, devono essere assunti con l'alimentazione. Gli amminoacidi essenziali sono: leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Benché questi amminoacidi siano tutti presenti nelle proteine delle piante, la loro quantità in questi organismi può essere a volte insufficiente per garantire un'alimentazione equilibrata, dal momento che talvolta i terreni sono poveri delle sostanze azotate necessarie alla loro sintesi da parte delle piante. Gli esperti della nutrizione consigliano, pertanto, di integrare le diete vegetariane con proteine di origine animale, come quelle della carne, delle uova e del latte, che contengono tutti gli amminoacidi essenziali. La maggior parte delle diete dei paesi industrializzati contiene un eccesso di proteine animali e pertanto non è carente di nessun amminoacido essenziale. Nei paesi sottosviluppati, invece, nella popolazione sono presenti numerose patologie dovute a carenza di amminoacidi; una di queste è il kwashiorkor, una malattia da denutrizione che colpisce i bambini dell'Africa tropicale. Negli adulti l'assunzione alimentare raccomandata di proteine è pari a 0,79 g per kg di peso corporeo al giorno; per gli individui in rapida crescita come i bambini e i lattanti questo valore deve essere, rispettivamente, raddoppiato e triplicato.

           

3.        STRUTTURA DELLE PROTEINE  
In una molecola proteica gli amminoacidi sono uniti tra loro in lunghi filamenti, detti catene polipeptidiche, grazie a speciali legami, chiamati legami peptidici (CO-NH), che si formano tra il gruppo amminico (NH2) e il gruppo carbossilico (COOH) di due amminoacidi adiacenti. Le combinazioni pressoché infinite in cui si possono allineare gli amminoacidi e la forma tridimensionale che può assumere il filamento proteico contribuiscono a spiegare la grande diversità di compiti svolti dalle proteine negli organismi viventi. La sequenza lineare degli amminoacidi determina la cosiddetta struttura primaria delle proteine e contribuisce alla loro forma tridimensionale. Tra i diversi amminoacidi presenti in vari punti della catena si possono, infatti, instaurare svariati tipi di legami chimici, i quali provocano l'avvolgimento o il ripiegamento della struttura della proteina nelle due possibili varianti della struttura secondaria: l'alfa elica e il foglietto beta. Quando queste strutture di tipo secondario si ripiegano ulteriormente, si forma una proteina a struttura terziaria. Le proteine formate da più catene polipeptidiche, tenute insieme da legami chimici di diversa natura, presentano struttura quaternaria; esempi sono l'emoglobina e numerosi enzimi.

           

4.        INTERAZIONE TRA PROTEINE E AMBIENTE  
Il ripiegamento delle catene polipetidiche in genere avviene in modo tale che gli amminoacidi idrofobici restino rivolti verso l'interno della molecola e che quelli idrofilici siano, invece, rivolti verso l'esterno, dove sono liberi di interagire con altri composti. Spesso le proteine globulari formano legami con composti specifici, insieme ai quali costituiscono i coenzimi, oppure si uniscono ad altre proteine o a composti di altra natura, formando grandi complessi sovramolecolari.

           

5.        PROTEINE FIBROSE  
Tra le più importanti proteine fibrose vi sono il collagene, la cheratina, il fibrinogeno e le proteine muscolari.

           

5.1.    Collagene  
Il collagene, che entra nella costituzione del tessuto connettivo, del tessuto osseo e cartilagineo, è la proteina più abbondante presente nei vertebrati. La molecola di collagene è generalmente formata da tre lunghe catene polipeptidiche (ciascuna di circa 1000 amminoacidi), avvolte l'una sull'altra a formare una tripla elica che fornisce ai tendini e alla pelle un'elevata resistenza allo stiramento. Il collagene estratto da un organismo animale e denaturato dalla bollitura forma una sostanza gelatinosa.

           

5.2.    Cheratina



 La cheratina, che entra nella composizione dello strato più esterno della pelle, dei peli e delle unghie dell'uomo e delle squame, degli zoccoli e delle piume degli animali, presenta una struttura secondaria regolare ad alfa elica. Grazie alla sua impermeabilità e insolubilità in acqua, la cheratina contribuisce a proteggere la superficie del corpo dalle sostanze nocive presenti nell'ambiente. Inoltre, i numerosi legami disulfurici presenti all'interno della molecola la rendono estremamente stabile e resistente all'azione degli enzimi proteolitici che idrolizzano le proteine. Quando i capelli sono sottoposti a trattamenti di permanente, vengono messi a contatto con un agente chimico, ad esempio il tioglicole, che riduce il numero dei legami disulfurici; questi vengono successivamente ripristinati, una volta che il capello viene esposto all'ossigeno.

5.3.    Fibrinogeno

 Il fibrinogeno è una proteina plasmatica, responsabile della coagulazione del sangue. Grazie all'azione catalitica della trombina, il fibrinogeno viene convertito in fibrina, una proteina insolubile le cui molecole si uniscono tra loro a formare il coagulo.        

           

5.4.    Proteine muscolari

 La miosina e l'actina sono le proteine responsabili della contrazione muscolare e insieme formano le fibre di actomiosina.

6.        PROTEINE GLOBULARI             
A differenza dalle proteine fibrose, le proteine globulari sono sferiche e molto solubili. Esempi di queste proteine, che svolgono un ruolo dinamico nel metabolismo corporeo, sono l'albumina, le globuline, la caseina, l'emoglobina, tutti gli enzimi e gli ormoni proteici. Le albumine e le globuline costituiscono classi di proteine solubili, abbondanti nelle cellule animali, nel siero del sangue, nel latte e nelle uova. L'emoglobina è una proteina che trasporta l'ossigeno a tutti i tessuti corporei e conferisce ai globuli rossi il caratteristico colore rosso vivo. Sono state scoperte più di 100 emoglobine umane diverse, tra cui l'emoglobina S, che è una forma mutata, responsabile dell'anemia falciforme.

           

6.1.    Enzimi

 Tutti gli enzimi sono proteine globulari che si combinano rapidamente con altre sostanze, chiamate substrati, per catalizzare le numerose reazioni chimiche che avvengono all'interno del corpo. La specificità di queste molecole risiede nella struttura tridimensionale dei loro siti catalitici, a cui il substrato si adatta come una chiave in una serratura. Le loro numerose funzioni contribuiscono a regolare il metabolismo di tutto l'organismo.

6.2.    Ormoni proteici

Queste proteine, prodotte e secrete dalle ghiandole endocrine , stimolano particolari organi bersaglio che, a loro volta, avviano e controllano fenomeni importanti, come la velocità del metabolismo, la produzione di enzimi digestivi e quella del latte materno. L'insulina, secreta dalle isole di Langerhans del pancreas, regola il metabolismo dei carboidrati controllando la concentrazione di glucosio nel sangue (glicemia). La tireoglobulina, secreta dalla tiroide, regola il metabolismo complessivo dell'organismo, mentre la calcitonina, anch'essa prodotta dalla tiroide, riduce il livello ematico del calcio.

           

6.3.    Anticorpi  
Gli anticorpi o immunoglobuline costituiscono le migliaia di proteine diverse che vengono prodotte nel siero del sangue in seguito al riconoscimento degli antigeni da parte delle cellule del sistema immunitario. Un solo antigene può provocare la produzione di molti anticorpi, che si combinano con siti diversi della molecola dell'antigene, la neutralizzano e ne provocano la precipitazione.

6.4.    Microtubuli  

Le proteine globulari possono anche riunirsi a formare minuscoli tubi cavi che contribuiscono a determinare la struttura delle cellule e a rendere possibili i trasporti interni. Queste strutture sono chiamate microtubuli e sono costituite da numerose subunità appaiate di due tipi di molecole proteiche di forma sferica; i microtubuli sono strutture dinamiche, che si allungano o si accorciano a seconda delle necessità della cellula. I microtubuli si trovano anche nelle ciglia, le appendici simili a peli usate da alcuni microrganismi per la locomozione.

           



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