Poiché gli amminoacidi normalmente contenuti nelle proteine sono venti (glicocolla, alanina, cisteina, serina, metionina, treonina, acido aspartico, acido glutammico, lisina, idrossilisina, valina, arginina, istidina, fenilalanina, tirosina, triptofano, prolina, idrossiprolina, leucina, isoleucina) le loro possibili combinazioni sono numerosissime; inoltre ognuno di essi compare più volte nella catena peptidica; si comprende così quanto grande possa essere il numero delle proteine esistenti in natura. Normalmente una molecola proteica è costituita da più catene peptidiche legate fra loro mediante ponti di zolfo tra due residui di cisteina. Le dimensioni delle proteine possono quindi variare di molto e il loro peso molecolare può arrivare a qualche milione.

Le loro caratteristiche biologiche dipendono in gran parte dalla sequenza secondo la quale gli amminoacidi sono disposti nella catena. La ripetizione esatta della combinazione sequenziale degli amminoacidi, che viene attuata nella cellula vivente dall'RNA, è quasi impossibile da realizzare in laboratorio e ciò spiega la difficoltà di ottenere proteine sintetiche.

Tuttavia è stato messo a punto un metodo di sintesi in fase solida che ha permesso di ottenere catene polipeptidiche relativamente lunghe e che è stato applicato anche all'insulina. Questa è la più piccola molecola che possa definirsi una vera proteina: è infatti formata da due catene nelle quali entrano come costituenti diciassette diversi amminoacidi. Nella sintesi in fase solida le catene sono assemblate su sferette di polistirolo del diametro di 50 , che hanno la funzione di rendere insolubile il prodotto della reazione man mano che si procede nella sintesi, cioè nell'aggancio di nuovi amminoacidi: ciò semplifica enormemente le operazioni in quanto il peptide può essere separato dai reagenti per semplice filtrazione anziché per cristallizzazione. Tutte le varie fasi possono inoltre essere predisposte in un programmatore e la sintesi può procedere automaticamente.

Proprietà

Le  proprietà delle proteine si ricollegano a quelle dei loro costituenti, gli amminoacidi: sono elettroliti anfoteri, possono essere sottoposte a elettroforesi, sono otticamente attive (levogire) e presentano il fenomeno di Tyndall; possono essere precipitate dalle loro soluzioni mediante sali neutri (precipitazione reversibile) oppure col calore, acidi forti, ecc. (precipitazione irreversibile).

Classificazione

Può  essere fatta in base alla composizione chimica, alla configurazione molecolare o alla solubilità. Si distinguono così proteine semplici, costituite da soli amminoacidi, e proteine coniugate, costituite da una proteina semplice e da un gruppo prostetico di natura non proteica. Le proteine semplici vengono suddivise in base alla configurazione molecolare in proteine fibrose o scleroproteine, la cui molecola ha un rapporto lunghezza/larghezza superiore a 10, generalmente insolubili nei solventi acquosi e inattaccabili dagli enzimi proteolitici (collagene, elastina, cheratina, miosina, actina, fibroina, ecc.), e in proteine globulari, la cui molecola ha un rapporto assiale inferiore a 10, generalmente solubili nei mezzi acquosi e cristallizzabili (protammine, istoni, albumine, prolammine).

Le proteine coniugate vengono classificate, a seconda della natura del gruppo prostetico, in nucleoproteine, lipoproteine, cromoprotidi e glicoprotidi. Sono proteine coniugate anche i fosfoprotidi, che possono essere considerati esteri fosforici di proteine semplici, e le metalloproteine.

Peso molecolare

La  determinazione viene effettuata col metodo dell'ultracentrifuga di Svedberg. In alcuni casi ci si è serviti della determinazione analitica di un costituente della proteina, ad es. il ferro nell'emoglobina.

Struttura

L'impiego  dei metodi cristallografici, e in particolare della diffrazione dei raggi X, ha permesso di risolvere il problema della struttura di alcune tra le più importanti proteine, come la mioglobina, l'emoglobina, le nucleoproteine. Data la complessità della molecola proteica, ai fini di determinarne esattamente la configurazione si distinguono quattro livelli di organizzazione che vengono detti struttura primaria, secondaria, terziaria, quaternaria.

Uno dei problemi più interessanti e più complessi è la determinazione della sequenza degli amminoacidi, del numero di catene peptidiche e dei legami covalenti esistenti tra queste, cioè della struttura primaria. Le molecole proteiche non sono lineari ma si ripiegano periodicamente per assumere una configurazione tridimensionale stabile che costituisce la struttura secondaria. Questa è, nella maggioranza dei casi, ad -elica con catena avvolta a spirale (cheratina, miosina), o a con catene disposte a «foglietto pieghettato» (fibroina).

Si definisce come struttura terziaria della proteina la forma sferoidale o ellissoidale che la molecola può assumere per il ripiegarsi o l'avvolgersi su se stessa della catena polipeptidica, resa stabile da legami di idrogeno, forze di Van der Waals, ecc. dipendenti dalla struttura primaria della catena.

La struttura quaternaria risulta dall'associazione di due o più unità polipeptidiche, quando queste sono necessarie per formare una molecola proteica completa. È il caso dell'emoglobina, la cui molecola completa è formata da due catene e due . Questa struttura definisce il grado di polimerizzazione di un'unità proteica.

Proteine artificiali

La produzione di proteine alimentari ricavate da lieviti coltivati su idrocarburi è una delle più recenti scoperte della petrolchimica. Benché il procedimento abbia ormai superato lo stadio di sperimentazione, necessita tuttavia di un'ulteriore messa a punto. I risultati ottenuti possono apportare un notevole contributo alla soluzione del problema dell'alimentazione, anche su scala mondiale.

Proteine vegetali

Le  ricerche di questi ultimi anni hanno dimostrato che le proteine contenute nelle leguminose e in particolare in ceci, soia, lupino, ecc. hanno un valore biologico quasi uguale a quello delle proteine animali. Pertanto si dice che l'uomo ha bisogno ogni giorno di tanti grammi di proteine quanti sono i suoi chilogrammi di peso corporeo, ma solo un terzo di queste deve essere di origine animale (non quindi più la metà come si è ritenuto fino a qualche anno fa). Il resto del fabbisogno proteico (cioè i due terzi) deve essere fornito da proteine vegetali. Un uomo di 70 kg di peso dovrà quindi apportare al suo organismo ogni giorno 70 g di proteine, ma solo 23- 24 g dovranno provenire dal mondo animale. Secondo approfonditi studi effettuati dalla FAO si è calcolato che il mondo animale non potrà più rappresentare nel futuro la principale fonte di proteine. Le fonti alternative che potranno risolvere il dramma alimentare mondiale sono quindi le proteine vegetali.

In tutti i paesi, soprattutto quelli in via di sviluppo, molti piani particolari hanno invertito le colture in modo da liberare il paese dalla dipendenza da altre nazioni. Si sta lavorando allo sviluppo di colture leguminose, ricche di proteine vegetali e di altri prodotti, a esempio le foglie, destinate oggi a produzioni mangimistiche ma che potranno essere destinate all'alimentazione umana.